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收录情况：
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◇ 北大核心
◇ CSCD-C
文章类型：
机构：
[1]北京市神经外科研究所脑肿瘤研究中心，首都医科大学，北京100070
研究所
北京市神经外科研究所
首都医科大学
首都医科大学附属天坛医院
[2]中国医学科学院基础医学研究所，北京协和医学院基础学院，医学分子生物学国家重点实验室，北京100005
北京协和医学院
出处：
ISSN：
关键词：
TrkA
eIF4A1
相互作用
泛素化
摘要：
神经生长因子(NGF)结合细胞表面受体p75NTR (p75神经营养素受体)和TrkA (酪氨酸蛋白激酶A)后介导了细胞分化、细胞生存、凋亡、增殖和侵袭等多个重要的生理病理过程. TrKA能与细胞内多个蛋白质相互作用,但是由于NGF信号通路的复杂性,现在仍有必要发现与之相互作用的蛋白质以更准确地了解NGF信号通路.本研究中我们通过酵母双杂交的方法筛选到了一个新的与TrKA相互作用的蛋白质——真核生物翻译起始因子4A1 (eIF4A1),然后通过谷胱甘肽巯基转移酶融合蛋白沉降实验(GST-pull-down)和免疫共沉淀实验(Co-IP)证明了TrkA和eIF4A1的相互作用.此外NGF能够增强TrkA和eIF4A1的相互作用.在鉴定相互作用位点实验中,我们发现eIF4A1的氨基端结构域和TrkA的TK结构域参与了相互作用. TrkA和e IF4A1共定位在细胞膜上. NGF能够引起TrkA与泛素蛋白63位的赖氨酸连接,而eIF4A1与TrkA相互作用后能够抑制TrkA与泛素蛋白63位的赖氨酸连接.综上,得出结论 e IF4A1通过与TrkA相互作用抑制其泛素化调控NGF信号通路.
基金：
国家自然科学基金（81672478，81772671），北京市自然科学基金（7151002），北京市卫生系统高层次卫生技术人才培养计划（2013-3-018）和
生物医用材料北京实验室资助项目
WOS：
中科院(CAS)分区：
出版当年[2018]版：
大类
|
4 区
生物
小类
|
4 区
生化与分子生物学
4 区
生物物理
最新[2023]版
：
大类
|
4 区
生物学
小类
|
4 区
生化与分子生物学
4 区
生物物理
JCR分区：
出版当年[2017]版：
Q4
BIOCHEMISTRY & MOLECULAR BIOLOGY
Q4
BIOPHYSICS
最新[2023]版：
Q4
BIOCHEMISTRY & MOLECULAR BIOLOGY
Q4
BIOPHYSICS
影响因子：
最新[2023版]
最新五年平均
出版当年[2017版]
出版当年五年平均
出版前一年[2016版]
出版后一年[2018版]
中文影响因子：
第一作者：
第一作者机构：
[1]北京市神经外科研究所脑肿瘤研究中心，首都医科大学，北京100070
通讯作者：
通讯机构：
[1]北京市神经外科研究所脑肿瘤研究中心，首都医科大学，北京100070
[2]中国医学科学院基础医学研究所，北京协和医学院基础学院，医学分子生物学国家重点实验室，北京100005
推荐引用方式(GB/T 7714)：
张俊文,崔迎彬,陈虹,等.eIF4A1与TrkA相互作用后抑制TrkA的泛素化（英文）[J].生物化学与生物物理进展.2019,46(8):812-822.
