当前位置: 首页 > 详情页

PRMT1通过精氨酸甲基化作用修饰剪接因子SF2/ASF

Protein arginine methyltransferase 1 methylates SF2/ASF at arginine

文献详情

资源类型:

收录情况: ◇ 统计源期刊 ◇ 北大核心 ◇ CSCD-E

机构: [1]首都医科大学附属北京儿童医院血液病中心北京100045 [2]中国科学院遗传与发育生物学研究所北京100101
出处:
ISSN:

关键词: 蛋白质精氨酸甲基转移酶1(PRMT1) SF2/ASF 甲基化作用 精氨酸 细胞内定位 选择性剪接

摘要:
目的:探讨蛋白质精氨酸甲基转移酶1 (protein arginine methyltransferase 1,PRMT1)对剪接因子SF2/ASF (splicing factor 2/alternative splicing factor ) 的甲基化修饰位点.方法:构建SF2/ASF野生型和Arg93/97/109突变体质粒,在体外表达和纯化GST标签的PRMT1、SF2/ASF及其Arg突变体融合蛋白,以甲基化活性实验检测PRMT1对SF2/ASF的甲基化作用及其甲基化修饰位点,以免疫荧光实验观察甲基化修饰对SF2/ASF亚细胞定位的影响.结果:PRMT1对 SF2/ASF有明显的甲基化修饰作用;当Arg93/97/109突变为赖氨酸后,PRMT1对SF2/ASF突变体的甲基化修饰程度明显降低,其中Arg97突变后SF2/ASF甲基化程度减弱最明显.甲基化修饰不影响SF2/ASF的亚细胞定位.结论:发现SF2/ASF是PRMT1新的底物蛋白,Arg93/97/109均为PRMT1的甲基化修饰位点,其中Arg97是主要修饰位点;PRMT1对于SF2/ASF的甲基化修饰并不改变后者细胞内的定位.

基金:
语种:
第一作者:
第一作者机构: [1]首都医科大学附属北京儿童医院血液病中心北京100045
推荐引用方式(GB/T 7714):

资源点击量:16409 今日访问量:0 总访问量:869 更新日期:2025-01-01 建议使用谷歌、火狐浏览器 常见问题

版权所有©2020 首都医科大学宣武医院 技术支持:重庆聚合科技有限公司 地址:北京市西城区长椿街45号宣武医院