目的 研究LrrG蛋白不同片段的免疫原性及保护功能,为B族链球菌(GBS)蛋白疫苗及组分疫苗的研究奠定基础.方法 采用生物信息学的方法预测LrrG蛋白的抗原表位,结合该蛋白的一级结构特征构建3个多肽片段(Gn、Gr、Gc)并重组表达;通过免疫动物及萃取组织液检测其免疫原性;体外调理吞噬试验检测各多肽片段的保护功能.结果 成功构建和表达纯化了Gn、Gr、Gc多肽片段,且3个多肽片段均可在小鼠血清诱导产生较高水平的特异性IgG抗体,Gn免疫原性好于Gr、Gc.Gr、Gc 30 μg剂量的免疫原性均好于其10 μg和50 μg剂量.除了Gr在肺、直肠组织产生的IgA抗体有较明显升高外,Gn、Gc对黏膜及血清IgA无明显刺激作用.体外调理吞噬试验表明3个多肽片段的抗体均具有促进吞噬细胞对GBS的吞噬功能.Gr、Gc的调理吞噬活性高于Gn,与B细胞表位预测结果相符.结论 重组多肽片段均具有较强的免疫原性,在一定免疫剂量范围内,血清特异性IgG水平呈剂量依赖关系;皮下免疫对黏膜免疫影响不大;调理吞噬作用可能是LrrG蛋白具有保护作用的机制,3个多肽片段均具有潜在保护作用,支持将其作为GBS蛋白疫苗及组分疫苗的候选成分.